第Ⅷ族金属氢化酶的理论研究

论文总字数：8950字

摘 要

在氢气和质子之间氢化酶能够可逆地去催化其氧化还原过程，催化的基本反应为 2H₂⇌2H 2e^-。在金属氢化酶中,[Fe-Fe]-氢化酶催化产氢效率最高。本文在密度泛函理论(DFT)方法上，对[Fe-Fe]-氢化酶、[Ru-Ru]-氢化酶和[Os-Os]-氢化酶三个目标体系的活性位点的几何结构、前线分子轨道和红外吸收光谱图进行了研究。研究发现，当用同族元素金属Ru和Os对金属氢化酶的原生金属Fe进行替换时，关键键长金属-金属和金属-S的键长逐渐增大。进一步对三者的前线分子轨道能级进行研究，发现相对两者，[Os-Os]-氢化酶活性位点具有最大LUMO和HOMO值。最后对这三个研究体系的红外吸收光谱图对比研究，发现并无明显差别。

关键词：[Fe-Fe]-氢化酶，前线分子轨道，红外吸收光谱，密度泛函理论

Abstract：Hydrogenase can reversibly catalyze the redox process between hydrogen and proton, the basic catalytic reaction is 2H₂⇌2H 2e^-. Among the metal catalytic enzymes, [Fe-Fe]-Hydrogenase has the highest efficiency in producing hydrogen. In this paper, the geometric mechanisms, frontier molecular orbital and infrared absorption spectrum of [Fe-Fe]-Hydrogenase, [Ru-Ru]-Hydrogenase and [Os-Os]-Hydrogenase active sites were studied by the Density Function Theory (DFT). It was found that the key bond length of metal-metal and metal-S increased gradually when the native metal Fe of metal hydrogenase was replaced by the homologous element metal Ru and Os. Further studies on the front-line molecular orbital energy levels of the three showed that Os hydrogenase activity sites had the largest HOMO and LUMO values relative to the two. Finally, the infrared absorption spectra of the three systems were compared, and no obvious differences were found.

Keywords：[Fe-Fe]-Hydrogenase, frontier molecular orbital, infrared absorption spectrum, density function theory

目 录

1 前言 4

2 计算方法 4

3 结果与讨论 5

3．1 几何结构 5

3．2 前线分子轨道 6

3．3 红外吸收光谱 7

结 论 12

参 考 文 献 13

致 谢 16

1 前言

社会经济的快速发展，寻求更加高效无污染的新能源已经成为社会向前发展的必需要求。而在众多新能源中，氢能以其高燃烧热值、无污染和可再生性等一系列优点成为世界能源舞台上举足轻重的新能源。但是长期以来，制取氢气的成本非常之高，也使得氢能的广泛应用受到约束。所以科学家们一直在寻找能够降低制氢成本的方法，制氢过程中所需低价且高效的催化剂是目前氢能研究的重要课题。

自然界中，人们发现在某些微生物中,生物酶可以通过简单有效的途径把质子还原为氢气。1931年，氢化酶^[1] 第一次被Stephenson和Strickland命名。1974年Chen和Mortenson从巴氏梭菌（Clostridium）第一次将可溶性氢化酶分离和纯化出来^[2]。氢化酶是一类广泛存在于光和细菌、甲烷菌等微生物体内,可以可逆催化氢气氧化还原反应（反应为2H₂⇌2H 2e^-）的一类生物酶，也称作为氢酶(Hydrogenases，简称为Hases)。起初，人们对氢化酶的研究是并未受到重视，直到上世纪70年代末石油危机和严峻的环境污染问题的出现，人们才逐渐认识到它的潜在重要性^[3]。氢化酶主要有两个方面的作用，一是给生物体提供能量，二是它可以作为－〝电子库〞接收和释放电子。如果可以在分子水平上模拟氢化酶活性中心的功能，将有可能研发出低成本制氢的高效催化剂。

1995年，Peters和Fontecilla-Camps等科学家测得了[Fe-Ni]-氢化酶的晶体结构，给化学家们模拟氢化酶提供了初始模型^[4]。1998年，Peters等人又和成并得到分辨率为1.8Å的巴氏梭菌[Fe-Fe]-氢化酶晶体结构。^[5]，1999年，Fontecilla-Camps等人发表了脱硫弧菌[Fe-Fe]-氢化酶的晶体结构，其分辨率达到1.6Å^[6]。

实验结果发现^[7]，ADT(ADT=HN(CH₂S^-)₂)配体毗邻的桥接N原子可以作为一个活性位点来与质子结合，从而形成一条催化途径，如图1所示。然而[Fe-Fe]-氢化酶的催化机理到目前还是繁琐无头绪的，现在也没有完完全全弄明白。根据氢化酶活性中心位点不同的的金属数目和种类，可以分为[Fe-Fe]-氢化酶、[Fe-Ni]-氢化酶和不含铁硫立方烷的[Fe]-氢化酶三类，其中还原出氢气效率最高的是[Fe-Fe]-氢化酶，每摩尔[Fe-Fe]-氢化酶每秒能够产生6000～9000分子氢气^{[8, 9]}。最近，Sommer等^[10]尝试用第VIII族金属Ru替代原生金属氢化酶中的Fe，实验结果表明其金属氢化酶的结构趋向更加稳定，但催化活性下降。基于该实验结果，本文采用密度泛函理论(DFT)^[11]方法对VIII族[M-M]-氢化酶三个体系活性位点(见图2)的几何结构、前线分子轨道和红外吸收光谱图进行了研究，从电子结构角度阐明氢化酶的结构与性质关系。

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